Pyroglutamate-modified Aβ(3-42) affects aggregation kinetics of Aβ(1-42) by accelerating primary and secondary pathways† †Electronic supplementary information (ESI) available. See DOI: 10.1039/c6sc04797a Click here for additional data file.

نویسندگان

  • C. Dammers
  • M. Schwarten
  • A. K. Buell
  • D. Willbold
چکیده

برای دانلود رایگان متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

ثبت نام

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

Decreasing amyloid toxicity through an increased rate of aggregation† †Electronic supplementary information (ESI) available. See DOI: 10.1039/c6cp06765d. The data supporting the publication can be accessed at https://doi.org/10.17863/CAM.6653. Click here for additional data file.

Amyloid β is one of the peptides involved in the onset of Alzheimer's disease, yet the structure of the toxic species and its underlying mechanism remain elusive on account of the dynamic nature of the Aβ oligomerisation process. While it has been reported that incubation of Amyloid β (1-42) sequences (Aβ42) lead to formation of aggregates that vary in morphology and toxicity, we demonstrate th...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

عنوان ژورنال:

دوره 8  شماره 

صفحات  -

تاریخ انتشار 2017